Les protéines de maïs hydrolysées s’émulsionnent-elles mieux à un pH neutre ?

 

Les émulsifiants jouent un rôle essentiel dans la stabilisation de l'huile-dans-l'eau ou de l'eau-dans-les systèmes pétroliers, qui sont omniprésents dans les industries alimentaire, pharmaceutique et cosmétique. Avec la demande croissante d'alternatives végétales- durables, les protéines végétales hydrolysées sont devenues des émulsifiants prometteurs en raison de leur biodégradabilité, de leur faible coût et de leur polyvalence fonctionnelle (Garti, 2018). Parmi ceux-ci,protéine de maïs hydrolysée(HCP) a retenu l'attention, car la protéine de maïs (zéine) est un sous-produit abondant de la transformation de l'amidon de maïs et l'hydrolyse améliore sa solubilité et ses propriétés fonctionnelles par rapport à la forme native (Liu et al., 2021).

 

Une question clé dans l’optimisation du HCP en tant qu’émulsifiant est l’influence du pH sur ses performances émulsifiantes. La capacité émulsifiante, définie par la capacité à réduire la tension interfaciale et à former des émulsions stables, est étroitement liée à la structure, à la solubilité et à l'activité de surface des protéines-qui dépendent toutes du pH-. Cet article explore si un pH neutre (pH 7) constitue la condition optimale pour l'activité émulsifiante du HCP, en intégrant des informations issues de la chimie structurale, des données expérimentales et des applications pratiques.

La zéine native est une prolamine riche en acides aminés hydrophobes (par exemple, proline, leucine) et a une faible solubilité dans l'eau en raison de fortes interactions hydrophobes intramoléculaires, limitant son potentiel émulsifiant (Shukla et Cheryan, 2001). L'hydrolyse, généralement à l'aide d'enzymes (par exemple, alcalase, pancréatine) ou d'acides, rompt les liaisons peptidiques, générant des fragments peptidiques plus courts avec un poids moléculaire (Mw) réduit. Ce processus expose les groupes hydrophobes enfouis et augmente le nombre de résidus hydrophiles (par exemple, glutamine, asparagine) à la surface du peptide, équilibrant ainsi l'hydrophobie et l'hydrophilie, une caractéristique des émulsifiants efficaces (Gao et al., 2020).

Le mécanisme émulsifiant deprotéine de maïs hydrolyséeimplique deux étapes clés : (1) l'adsorption à l'interface huile-eau, entraînée par les interactions hydrophobes entre les domaines hydrophobes peptidiques et les gouttelettes d'huile ; et (2) la formation d'une barrière stérique ou électrostatique autour des gouttelettes pour empêcher la coalescence, médiée par des résidus hydrophiles et une charge nette (McClements, 2015). Les deux étapes sont sensibles au pH, car le pH module la charge, la solubilité et la flexibilité conformationnelle des protéines.

pH neutre : équilibre entre charge et hydrophobicité

A pH neutre,protéine de maïs hydrolysée présente souvent une activité émulsifiante améliorée, comme le démontrent un indice d'activité émulsifiant (EAI) et un indice de stabilité émulsifiant (ESI) plus élevés dans plusieurs études. Par exemple, Li et al. (2020) ont rapporté que les HCP avec un degré d'hydrolyse (DH) de 8 % présentaient un EAI (125 m²/g) et un ESI (35 min) maximum à pH 7, par rapport à un pH 3 (EAI : 89 m²/g ; ESI : 18 min) et un pH 10 (EAI : 98 m²/g ; ESI : 22 min). Ce phénomène peut être attribué à deux facteurs :

• Neutralité de charge nette et interaction hydrophobe : Le point isoélectrique (pI) de la protéine de maïs hydrolysée varie généralement de 6,5 à 7,5, selon les conditions d'hydrolyse (Wang et al., 2019). À un pH proche de pI, la charge nette de HCP est minimisée, réduisant ainsi la répulsion électrostatique entre les chaînes peptidiques. Cela permet une agrégation accrue de peptides à l’interface huile--eau, entraînée par des interactions hydrophobes, réduisant ainsi plus efficacement la tension interfaciale (Dickinson, 2019).
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• Solubilité optimale : alors que les protéines présentent souvent une solubilité minimale à leur pi, leur petite taille peptidique (Mw < 10 kDa) atténue cet effet. L'hydrolyse perturbe les gros agrégats, et même près du pi, la protéine de maïs hydrolysée reste suffisamment soluble pour diffuser vers l'interface (Gao et al., 2020). Cela contraste avec la zéine native, qui précipite à un pH proche de son pI (~ 6,2), ce qui la rend inefficace comme émulsifiant.
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pH acide et alcalin : limites liées aux effets de charge

À pH acide (par exemple, pH 3 à 5), HCP porte une charge nette positive en raison de la protonation des groupes aminés (-NH3+). Une forte répulsion électrostatique entre les peptides chargés positivement entrave leur adsorption à l’interface, réduisant ainsi l’EAI. De plus, la protonation des groupes carboxyle (-COOH → -COOH2+) diminue l'hydrophilie, affaiblissant la barrière stérique autour des gouttelettes et abaissant la stabilité de l'émulsion (Li et al., 2020).

À un pH alcalin (par exemple, pH 8 à 10), la protéine de maïs hydrolysée est chargée négativement en raison de la déprotonation des groupes carboxyle (-COO-). Bien que la solubilité puisse augmenter (car la répulsion empêche l'agrégation), une répulsion électrostatique excessive entre les peptides à l'interface limite la formation d'un film interfacial dense. Cela réduit la capacité à stabiliser les gouttelettes, ce qui entraîne une ESI plus faible par rapport au pH neutre (Liu et al., 2021). De plus, les conditions alcalines peuvent induire le déploiement des peptides, exposant davantage de groupes hydrophobes, mais cela est compensé par la répulsion induite par la charge, ce qui entraîne des performances d'émulsification sous-optimales.

Bien que le pH soit un régulateur clé, les performances émulsifiantes du HCP sont également influencées par les conditions d'hydrolyse, qui interagissent avec les effets du pH. Par exemple:

• Degree of hydrolysis (DH): Low DH (3–5%) retains larger peptides with stronger hydrophobic domains, which may perform better at neutral pH due to enhanced interfacial adsorption. High DH (>15 %) génère des peptides plus petits avec une hydrophilie accrue, qui peuvent être moins sensibles au pH mais ont une capacité émulsifiante globalement plus faible (Gao et al., 2020).
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• Type d'enzyme : des enzymes comme l'alcalase (clivant les résidus hydrophobes) produisentprotéine de maïs hydrolyséeavec une hydrophobicité de surface plus élevée, amplifiant l'effet du pH dans des conditions neutres, tandis que la trypsine (clivant les résidus basiques) produit des peptides avec plus de charge, les rendant plus stables à un pH alcalin (Wang et al., 2019).

La force ionique est un autre facteur de confusion. En présence de sels (par exemple NaCl), le filtrage électrostatique réduit la répulsion de charge à un pH non -neutre, améliorant potentiellement l'activité émulsifiante du HCP. Par exemple, du NaCl 0,1 M à pH 5 (en dessous du pI) peut améliorer l'ESI du HCP de 20 % par rapport aux conditions sans sel-, réduisant ainsi l'écart de performance avec un pH neutre (Li et al., 2020).

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Références :

Dickinson, E. (2019). Aspects colloïdaux de la fonctionnalité des protéines alimentaires.

Garti, N. (2018). Émulsifiants de sources naturelles : structure, fonctionnalité et application.

Gao, Y., Li, J. et Chen, H. (2020). Effets du degré d'hydrolyse sur les propriétés structurelles et émulsifiantes des hydrolysats de protéines de farine de gluten de maïs.

Li, S., Wang, Q. et Zhang, L. (2020). Propriétés émulsifiantes dépendantes du pH de la protéine de maïs hydrolysée : rôle de la charge et de l'hydrophobie.

Liu, R., Sun, D. et Zhao, M. (2021). Émulsifiants à base de protéines végétales : mécanismes, applications et défis.